Что такое дипептид пептидная связь уравнение реакции

Что такое дипептид пептидная связь уравнение реакции

Пептиды – семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединенных в цепь пептидными (амидными) связями —С(О)NН- .

Пептиды можно рассматривать как продукты конденсации двух или более молекул аминокислот.

Число пептидов, которые могут быть построены из 20 природных аминокислот, огромно.

Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью –СО-NH- .

Образование дипептидов

Две аминокислоты образуют дипептид:

Образование трипептидов

Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:

Полученное соединение называется трипептидом.

Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться неограниченно и приводит к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).

Формулы пептидов обычно записываются так, что свободная аминогруппа находится слева, а свободная карбоксильная группа – справа. Основная часть пептидной цепи построена из повторяющихся участков –СН-СО-NН- и боковых групп R, R’ и т.д.

Структуру пептидов, содержащих большое число остатков аминокислот, записывают в сокращенном виде с использованием обозначений.

Например, строение молекулы вазопрессина – пептида, построенного из 9 аминокислотных остатков, можно изобразить следующим образом:

Структурная формула вазопрессина

Эту же структуру можно изобразить в сокращенном виде с использованием трехбуквенных и однобуквенных обозначений аминокислот:

В этом пептиде остатки цистеина связаны дисульфидными мостиками. Правый конец цепи содержит амидную группу –СО-NН2 вместо карбоксильной.

Номенклатура

При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептида участвует группа –СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа –NH2.

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид. Таким же путем получают тетрапептиды и т.д.

Биологическое значение

Многие пептиды проявляют биологическую активность. Простейший из них – трипептид глутатион, который относится к классу гормонов – веществ, регулирующих процессы жизнедеятельности. Этот гормон построен из остатков глицина, цистеина и глутаминовой кислоты.

Некоторые пептиды (окситоцин, вазопрессин, инсулин) имеют огромное биологическое значение, являются важными гормонами.

Вазапрессин и окситоцин содержат 9 аминокислотных остатков.

Вазопрессин вырабатывается гипофизом и стимулирует сокращение кровеносных сосудов, повышает кровяное давление, а окситоцин стимулирует выделение молока молочными железами.

Инсулин – биологически важный пептид, который построен из двух цепей, состоящих из 21 и 30 α-аминокислотных остатков, которые связаны между собой дисульфидными мостиками. Вырабатывается поджелудочной железой и снижает содержание сахара в крови.

Химические свойства

Основное свойство пептидов – способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или α-аминокислоты, составляющие цепь.

Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Последовательность аминокислот в цепи может быть установлена путем частичного гидролиза пептида. Для этого необходимо последовательно, одну за другой, отщеплять аминокислоты от одного из концов цепи и устанавливать их структуру.

Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот.

Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т.е. позволяет расщеплять строго определенный участки пептидной цепи. Селективный гидролиз может протекать и под действием неорганических реагентов. Так, бромистый циан (BrCN) расщепляет полипептидную цепь только по пептидной связи, образованной карбоксильной группой метионина.

Мои таблетки

Пептидная связь — это химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной молекулы и аминогруппой (-NH2) другой молекулы, при выделении одной молекулы воды (H2O).

Молекула, содержащая пептидную связь, называется амидом.

Четырехатомная функциональная группа –C(=O)NH– называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.

Пептидные связи чаще всего встречаются в природе в составе пептидов [1] и белков [2] , соединяющих между собой остатки аминокислот [3] . Пептидные связи также является основой пептидной нуклеиновой кислоты (ПНА). Полиамиды, такие как нейлон и арамид, являются синтетическими молекулами (полимерами), которые также содержат пептидные связи.

Образование пептидной связи

Образование пептидной связи происходит в результате реакции конденсации между карбоксильной и аминогруппой. При этом аминогруппа играет роль нуклеофила [4] , замещая гидроксил карбоксильной группы.

Поскольку –OH является плохой уходящей группой, реакция конденсации протекает достаточно тяжело. Обратная реакция – разрушение пептидной связи – называется реакцией гидролиза. При стандартных условиях, химическое равновесие смещается именно в сторону гидролиза, с образованием свободных аминокислот (либо других мономерных единиц). Пептидная связь метастабильна, несмотря на то, что при его гидролизе выделяется порядка 10 кДж / моль энергии, этот процесс без наличия катализатора гидролиза протекает чрезвычайно медленно: время жизни пептида в водном растворе составляет около 1000 лет.

В живых организмах, реакции гидролиза ускоряются ферментами.

Реакция конденсации, в результате которой осуществляется формирование пептидной связи, требует свободной энергии Гиббса [5] . Как в химическом синтезе, так и в биосинтезе белков, реакция обеспечивается активацией карбоксильных групп, в результате чего отхождение гидроксильной группы облегчается.

Резонансные формы пептидных связей

В 1930-1940-х годах Лайнус Карл Полинг (Linus Carl Pauling) и Роберт Кори (Robert Brainard Corey) проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось выяснить, что пептидная группа имеет жесткую планарную структуру, в которой шесть атомов лежат в одной плоскости: ^5,-атом углерода и C=O группа первой аминокислоты, и N-H группа и ^5,-атом углерода второй аминокислоты. Полинг объяснил данный факт существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньшая длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), в сравнении с той же связью у простых аминов (149 пм). Вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислородом и амидным азотом, пептидная связь на 40% имеет двойные свойства.

Резонансные формы типичной пептидной группы. Незаряженная единичная форма (около 60%) показана слева, заряженная двойная форма (около 40%) справа.

В пептидных группах вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие ее частичной двойственности. Вращение возможно только вокруг связей С—С^5, и N—С^5,. В результате остов пептида может быть представлен в виде серии полей, разделенных совместными точками вращения (С^5, атомы). Данная структура ограничивает количество возможных конформаций [6] пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу, добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активной, в сравнении с подобными группам (например, эфирами). Данная группа не имеет заряда с точки зрения физиологических значений pH, однако вследствие существования двух резонансных форм, карбонильный кислород несет частично отрицательный заряд, а амидный азот – частично положительный. Таким образом, возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Указанные дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например ^5,-спирали).

Конфигурации пептидной связи

Для планарной пептидной связи возможны две конфигурации:

  1. Транс-конфигурация,
  2. Цис-конфигурация.

В транс-конфигурации ^5,-атомы углерода и боковые цепи расположены по разные стороны пептидной связи, в то время как в цис-конфигурации – с одной и той же. «Транс» – форма пептидных связей значительно более широко распространена (встречаясь в 99,6% случаев), нежели «цис», из-за того, что в последнем случае велика вероятность пространственного столкновения между боковыми группами аминокислот.

Исключением является аминокислота пролин [7] , если она будет соединена через аминогруппу с какой-либо другой аминокислотой. Пролин – единственная из протеиногенных аминокислот, содержащих около C^5, не первоначальную, а вторичную аминогруппу. В ней атом азота связан с двумя атомами углерода, а не с одним, как у других аминокислот. У пролина, включенного в пептид, заместители при атоме азота отличаются не так сильно, как в других аминокислотах. Поэтому разница между «транс» и «цис» конфигурациями весьма незначительна, ни одна из них не имеет энергетического преимущества.

Возможные конформации

Конформация пептида определяется тремя двугранными углами, отражающими вращения вокруг трех последовательных связей в пептидной остове: `8, (пси) – вокруг C^5,1—С, `9, (омега) – вокруг С-N, и `6, (фи) – вокруг N—С^5,2.

Вращения вокруг собственно пептидной связи не происходит, так как `9, угол всегда имеет значение около 180 ° у транс-конфигурации, и 0 °, – у значительно более редкой цис-конфигурации.

Поскольку связи N—С^5,2 и C^5,1—С по обе стороны от пептидной являются обычными одинарными связями, вращения вокруг них неограниченно, в результате чего пептидные цепи могут принимать самые разнообразные пространственные конформации. Однако возможны далеко не все комбинации двугранных углов, при некоторых из них происходит пространственное столкновения атомов. Допустимые значения визуализируют на двухмерном графике, именующемся диаграммой Рамахандрана.

Методы определения пептидных связей

Методы определения пептидных связей основаны на том, что пептидная группа имеет характерную полосу поглощения в диапазоне 190-230 нм.

Качественной реакцией на пептидную связь является биуретовая реакция с концентрированным раствором меди (II) сульфата (CuSO4) в щелочной среде. Продуктом является комплексное соединение сине-фиолетовой окраски между атомом меди и атомами азота.

Биуретовая реакция может быть использована для колориметрического измерения концентрации белков и пептидов, однако из-за низкой чувствительности этого метода значительно чаще используются его модификации. Одной из таких модификаций является метод Лоури [8] , в котором биуретовая реакция сочетается с окислением остатков ароматических аминокислот.

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Пептидная связь».

  • [1]Пептиды – семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот. Пептиды перманентно синтезируются во всех живых организмах для регулирования физиологических процессов, принимают участие, в том числе, в процессах регенерации клеток.
  • [2]Белок, протеин – высокомолекулярное органическое вещество, состоящее из альфа-аминокислот, объединенных пептидной связью. Существуют две класса белков: простой белок, при гидролизе распадающийся исключительно на аминокислоты, и сложный белок (холопротеин, протеид), в котором содержится простетическая группа (кофакторы), при гидролизе сложного белка, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Белки-ферменты катализируют (ускоряют) протекание биохимических реакций, оказывая значимое влияние на процессы метаболизма. Отдельные белки выполняют механическую или структурную функцию, образуя цитоскелет, сохраняющий форму клеток. Кроме того, белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки являются основой для создания мышечной ткани, клеток, тканей и органов у человека.
  • [3]Аминокислоты – органические соединения, являющиеся строительным материалом для белковых структур, мышечных волокон. Организм использует аминокислоты для собственного роста, укрепления и восстановления, для выработки различных гормонов, ферментов и антител.
  • [4]Нуклеофил (от латинского nucleus – «ядро» и древнегреческого `6,_3,_5,^1,`9, – «любить») – электроноизбыточный химический реагент, образующий связь с электрофилом (партнером по реакции), предоставляя электронную пару, образующую новую связь.
  • [5]Свободная энергия Гиббса – это величина, демонстрирующая изменение энергии в момент протекания химической реакции, дающая ответ на вопрос о принципиальной возможности протекания химической реакции.
  • [6]Конформация – пространственное расположение атомов в молекуле определенной конфигурации, обусловленное поворотом вокруг одной или нескольких одинарных сигма-связей.
  • [7]Пролин (пирролидин-^5,-карбоновая кислота) – гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного амина. Пролин представляет собой бесцветные, хорошо растворимые в воде и этаноле, хуже – в бензоле и ацетоне и совершенно не растворимые эфире кристаллы. В организме человека пролин синтезируется из глутаминовой кислоты. В составе коллагена, пролин (при участии аскорбиновой кислоты) окисляется в гидроксипролин.
  • [8]Метод Лоури – один из колориметрических методов количественного определения белка в моче (протеинурии, альбуминурии), чувствительность которого составляет 10 – 100 мкг/мл.

При написании статьи о пептидных связях, в качестве источников, использовались материалы информационных и медицинских интернет-порталов, сайтов новостей Nature.com, ScienceDaily.com, Википедия, а также следующие печатные издания:

  • Валькович Э. И. «Общая и медицинская эмбриология: учебное пособие для медицинских вузов». Издательство «Фолиант», 2003 год, Санкт-Петербург,
  • Лебедев А. Т., Артеменко К. А., Самгина Т. Ю. «Основы масс-спектрометрии белков и пептидов». Издательство «Техносфера», 2012 год, Москва.

Пептидная связь — характеристика, свойства и строение

Пептидная связь возникает между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-СООН). Две соединенные между собой аминокислоты дают дипептид, три – трипепетид и так далее. Более длинные цепи называют полипептиды и белки.

Образование полипептидной связи внутри клеток идет на рибосомах, при участии ферментов с затратой энергии. Аминокислоты являются мономерами — строительными блоками белков. Для синтеза белка живые организмы используют 20 видов аминокислот.

Как образуется пептидная связь

Данный вид образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.

В результате разрываются соединение между N и Н в аминогруппе и между С и ОН в карбоксильной группе. Протон и гидроксильная группа, объединяясь, дают воду. Два аминокислотных остатка – дипептид.

Свойства пептидной связи

Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм. Это среднее значение между значением истинной двойной связью (C = N, 0,127 нм) и значением истинной одинарной связью (C – N, 0,149 нм).

Атомы, непосредственно вступающие во взаимодействие (углерод, азот, кислород, водород) и два атома α-углерода расположены в общей плоскости. Радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.

Водород и кислород пептидной связи и α-углероды аминокислот находятся в транс-ориентации. Во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения, аминокислотные R-группы тоже ориентированы в транс-модификацию.

Резонансные формы пептидных связей

В основе феномена резонанса пептидной связи лежит то, что она на 40% является двойной.

В результате этот вид существует в трех формах:

Кетольная (0,132 нм). Когда взаимодействие между атомами азота и углерода стабилизируется и становится полностью одиночной.

Переходная или мезомерная форма с неопределенными, промежуточными характеристиками.

Енольная (0,127 нм). В этой форме электронная плотность переходит с пептидной на связь между углеродом и кислородом, делая её полностью двойной, вследствие атом кислорода становится заряжен частично отрицательно.

Таким образом, причиной резонанса является делокализованность электронной плотности между азотом и углеродом.

Строение пептидной связи

В амидной группе -СО-NH- углеродный атом существует в форме sp 2 -гибридизации. Неподеленная пара электронов атома азота сопрягается с π-электронами двойной связи между углеродом и кислородом.

В итоге электронная плотность пептидной группы смещается к кислороду. В результате такого сопряжения выравниваются длины связей внутри радикала.

Структура и формула отражены на картинке:

Методы определения пептидных связей

Качественной является биуретовая реакция. Такое название она получила, так как впервые была проведена для биурета, хоть и не являющегося аминокислотой, но обладающего двумя пептидными связями.

Принцип определения сводится к тому, что аминокислоты, могущие образовать минимум две пептидные связи, в щелочной среде, при добавлении сульфата меди (II), образуют медьсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.

Комплекс меди с биуретом образуется по схеме:

Заключение

Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.

Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.


источники:

http://moitabletki.ru/peptide-bond.html

http://nauka.club/khimiya/peptidnaya-svyaz.html